comercio electronico
Alimentos de los Humanos || Carnes
La carne tanto de animales domésticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentación de los humanos. Con el paso de los años se ha añadido la facilidad que supone la domesticación de algunos animales , como la oveja que se inició 7.000 años a.C. y posteriormente, unos 5.000 a.C., la del cerdo y la de la vaca.

En los animales de sangre caliente, además de la musculatura esquelética, que se conoce como carne en sentido habitual, se utiliza también como alimento otras partes acompañantes, como la grasa, las vísceras o la sangre. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso. Así por ejemplo, desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentación, mientras que en el lenguaje corriente carne es únicamente el tejido muscular esquelético acompañado de mayor o menor cantidad de grasa.

Estructura del tejido muscular

Un músculo esquelético está formado por células largas y estrechas o fibras, ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo. Capas más finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las demás de un mismo haz por otra envoltura más fina.

La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contráctil, ordenadas longitudinalmente, y rodeando a éstas, el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (núcleo, mitocondrias, retículo sarcoplasmático). Según la relación miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas, ricas en miofibrillas, pobres en sarcoplasma, de contracción intensa y rápida y agotamiento rápido, y las rojas, pobres en miofibrillas, ricas en sarcoplasma, de contraccción lenta y sostenida y agotamiento lento.

La célula de la musculatura lisa es especial porque posee un núcleo en posición central y miofibrillas ópticamente homogéneas, de modo que no presentan estriación transversal. Este tipo de células se presenta en los músculos de contracción involuntaria, tales como los de intestino, mucosas, bazo, nódulos linfáticos y epidermis.

Composición y función del tejido muscular

La musculatura, una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaña, contiene como promedio 76% de agua, 21,5% de sustancias nitrogenadas, 1,5% de grasa y 1% de minerales. Contiene, además, pequeñas cantidades de carbohidratos (0,05-0,2%).

ver anexo 1

Proteínas

Las proteínas del músculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contráctil o proteínas miofibrilares, extraíbles en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina, actina, tropomiosina, troponina, etc., b) solubles o proteínas sarcoplasmáticas, extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina, enzimas, c) insolubles o proteínas del tejido conjuntivo y de los orgánulos.

Proteínas del aparato contráctil
Se conocen unas 20 proteínas miofibrilares diferentes. Las más abundantes son miosina y actina, que suponen el 65-70% del total. El resto son las proteínas tropomiosina y troponina, importantes para la contracción, y distintas proteínas del citoesqueleto, que contribuyen a la estabilización del sarcómero.

Miosina
La miosina contribuye con un 50-60%, como componente fundamental de los filamentos gruesos, al total de proteínas del aparato contráctil. Presenta un peso molecular de 500.000 aproximadamente, y está compuesta por dos cadenas peptídicas. La enzima tripsina rompe la molécula de miosina en dos porciones, conocidas como meromiosinas L y H (“slight”, y “heavy”), con pesos moleculares de 150.000 y 340.000.

Las moléculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1- 1.500 nm, d - 12 nm). Por contacto entre las colas peptídicas se forma el filamento principal, alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma espiral..

Actina
La actina constituye por sí sola, como componente fundamental de los filamentos delgados, un 15-30% del total de proteínas contráctiles. Es mucho más difícil extraerla del tejido muscular que la miosina.

El monómero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monómero sufre polimerización a actina F (actina fibrilar).

La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1- 1.000 nm, d- 8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente, que está estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina .Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras.

Tropomiosina y troponina
La tropomiosina es una molécula estirada (45 x 2 nm), con un peso molecular de 70.000 aproximadamente, formada por dos cadenas peptídicas enrolladas entre sí de forma helicoidal.

La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina . Está formada por tres componentes: T, I y C. La troponina T consta de una cadena peptídica con 259 restos aminoacídicos y se une a la tropomiosina. La troponina I , con 179 restos aminoacidicos, se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimáticas (ATPasa). La troponina C, con 158 restos aminoacídicos , une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales.

Otras proteínas miofibrilares
Además de los componentes principales del sarcómero, miosina y actina, se conoce una serie de proteínas citoesqueléticas responsables de la estabilización de la estructura del sarcómero.

El componente más importante es la conectina, una proteína insoluble (Mr = 700.000-1.000.000), capaz de formar filamentos finos (filamentos g, d = 2 nm) que parten de la línea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcómeros vecinos. Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne.

Otra proteína del esqueleto celular es la miomesina. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina, probablemente intervenga tarmbién en el empaquetamiento y coherencia de la molécula de miosina en los filamentos gruesos.

En las líneas Z se localizan entre otras las proteínas a-actinina (M, = 200.000), desmina (Mr = 55.000), vimentina (Mr = 58.000) y sinemina (Mr = 23.000). La desmina parece unir miofibrillas vecinas.

Actomiosina
Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas iónicas el complejo denominado actomiosina. La formación de dicho complejo está ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relación molar : una molécula de miosina interacciona con dos de actina G.

La formación de fibrillas a partir de una solución de actomiosina es posible por “hilado”, en agua corriente, las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adición de ATP. Por otro lado, la extracción de los haces de fibras musculares con glicerol posibilita la separación de todos los componentes solubles del músculo y la eliminación de la semipermeabilidad de las membranas.

Proteínas solubles

Las proteínas solubles constituyen el 25-30% de la proteína total del tejido muscular. Se trata de unos 50 componentes, esencialmente enzimas y mioglobina. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentración de proteínas disueltas, que llega a ser del 20-30%.

Enzimas
El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la glicólisis y el ciclo de las pentosas-fosfato. Destaca la proporción de gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa, que alcanza hasta un 20% del total. Existe además toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatin-quinasa y la ADP- desaminasa.

Mioglobina
El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. Este contenido es, sin embargo, muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular.

La mioglobina consta de una cadena peptídica de peso molecular 16.800, cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color, localizado en una oquedad hidrófoba unido a His93,que al igual que en la hemoglobina, se trata de una Fe2+-protoporfirina (hemo) .La mioglobina tiene, debido a su capacidad de unión reversible al oxígeno, la función de actuar como reserva del mismo.

Mientras que en los animales vivos sólo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina, en músculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. La hemoglobina por tanto contribuye sólo con una pequeña proporción al color de la carne, y, en cuanto a otros pigmentos, como por ejemplo los citocromos, se considera despreciable. La mioglobina (Mb) posee un color rojo púrpura , el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidación, metamioglobina (MMb+) pardo claro .

El color de la carne fresca viene determinado por la proporción relativa de mioglobina (Mb), oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). La transformación Fe2+ - Fe3+ va unida a un cambio de coloración, de rojo a pardo.La estabilidad de la MbO2 es muy dependiente de la temperatura. La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb, que probablemente es similar al sistema de reducción de la metahemoglobina en los eritrocitos.

Proteínas insolubles
La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo. A él hay que sumar el componente de membranas y la porción insoluble del aparato contráctil.

El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de células. También es característico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular, producida por esas mismas células, compuesta por material amorfo (carbohidratos, lípidos, proteínas) y fibras de colágeno incluidas en él.

En cuanto a los componentes de membrana, se trata sobre todo de lipoproteínas. La proporción lipídica del tejido muscular es de un 3-4%, de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas, y está formada por fosfolípidos, triglicéridos y colesterol. La proporción de fosfolípidos en la fracción lipídica es variable, pero alta, en las membranas celulares es del orden del 50%, mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%.

Colágeno
El colágeno constituye en los mamíferos entre el 20 y el 25% del contenido proteico total. Son características la alta proporción de glicina y prolina y la presencia de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. El colágeno contiene también carbohidratos, como glucosa y galactosa.

El colágeno está formado por tres cadenas peptídicas, que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella , con estructura helicoidal, forman una triple hélice. La molécula resultante, el tropocolágeno, posee un peso molecular de 30.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1,4-1,5 nm. La colocación conjunta de las moléculas de tropocolágeno, lleva a la formación de las fibras de colágeno, cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas.

El colágeno es capaz de embeber agua, pero no es soluble. Es hidrolizado enzimáticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad.

La transición colágeno - gelatina se produce en la carne con el cocinado. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. Se obtiene tecnológicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con ácidos y/o álcalis y posterior extracción con agua. Según el proceso de extracción se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y, dependiendo de ello, con diversas propiedades de gelificación, de uso en varios tipos de industrias, entre las que se encuentran la alimentaria.

Elastina
La elastina se presenta asociada con el colágeno en pequeñas cantidades en el tejido conjuntivo. Se trata de una proteína muy resistente, incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho. Los aminoácidos básicos son escasos, mientras que aquellos con cadenas laterales apolares , se encuentran en mucha mayor proporción, lo cual explica el comportamiento contrario al colágeno en cuanto a la imbibición de agua por calentamiento.

Aminoácidos libres
El músculo fresco de vacuno contiene aminoácidos libres en una concentración de 0,1 -0,3%. Todos los que forman parte de proteínas se encuentran en pequeñas cantidades (
Dominios · Comercio electrónico © 2005 alimentacionynutricion · Marketing Aviso legal · Validación XHTML 1.0   Validación CSS   Validación Accesibilidad